美國時間16日，波士頓兒童醫院以冷凍電子顯微鏡(cryo-EM)研究發現，英國、南非、巴西變種病毒共同的突變「D614G」，能使病毒的棘蛋白(spike protein)更堅固，不會過早脫落，這解釋了為什麼這些變種病毒能快速傳播。該研究發表於《Science》。

原始新冠病毒感染人類時，棘蛋白會與ACE2受體結合，然後急劇地改變形狀、自我摺疊，使病毒的外套膜與細胞膜融合，接著進入細胞。然而，該研究團隊在去年7月曾發現，棘蛋白有時會太早改變形狀，和細胞結合前就已經解體。這使得病毒感染力較差，也使得我們的免疫系統較難以辨認。

研究領導人波士頓兒童醫院教授Bing Chen說：「因為原始病毒的棘蛋白會分離，較難以引起人體強烈的中和抗體反應。」

研究團隊由突變棘蛋白的影像發現，D614G突變阻止了棘蛋白過早改變形狀，因而更穩定。有趣的是，D614G突變使棘蛋白與ACE2受體的結合較弱，但棘蛋白不會過早脫落，讓這些病毒有更多功能性的棘蛋白可與人類細胞的ACE2受體結合，整體來說，病毒感染力還是更強。

Bing Chen解釋，由於原本棘蛋白的不穩定性，可能只有50%的棘蛋白能起作用，但突變株可能有90%的棘蛋白可作用，即使結合力較弱，但人們被感染的機率仍增加。

Bing Chen建議針對此突變重新設計疫苗，尤其是以棘蛋白為設計基礎的疫苗，包括莫德納(Moderna)、輝瑞(Pfizer)、嬌生(J&J)的新冠疫苗。疫苗若有愈穩定的棘蛋白，將愈能夠引起保護性的中和抗體。

資料來源：https://bioengineer.org/a-sturdier-spike-protein-explains-the-faster-spread-of-coronavirus-variants/
原始論文：https://science.sciencemag.org/content/early/2021/03/16/science.abf2303